第599章 这不是我想要的(2/2)

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“不然最后项目结束，只是让我们多出一篇所谓的sci，这可不是我想要的。”

没过多久，彭庆华快步走进实验室：“什么”

“你们刚刚在电话里面说，hsp90家族蛋白在特定温度波动下会形成新的抗病毒构象？”

两人一齐点头。

“是的，彭院士。我们在实验的时候发现nbhsp90蛋白的荧光强度比理论值低了不少，最后在离心机的温度记录里发现了这个情况。”

彭庆华显然无愧于院士之名，很快想到关键处：“你们觉得这个情况具有普适性吗？”

沈明秋看了看黄奇：“虽然这个目前还没有经过验证，但我推测可能性不小。”

“很好，你们做的不错。”彭庆华沉思片刻，点点头：“从现在开始这个课题作为我们实验组的首要任务。”

“如果不是，也不要紧。但如果验证成功，我亲自会和陆主任说明情况的。”

七天后。

实验室的温控系统发出轻微的嗡鸣，沈明秋紧盯着显示屏上的温度曲线。

经过一周的调试，他们终于将培养箱的温度波动控制在±001c以内，这是普通温控系统精度的十倍。

&34;开始记录。&34;彭庆华的声音从通讯器中传来，他正在坐在冷冻电镜室里远程监控实验进程。

闻言，黄奇启动了单分子荧光共振能量转移（smfret）系统，纳米级的探针已经精确标记在nbhsp90蛋白的关键位点上。这算得上目前国际领先的技术，能够实时观测蛋白质构象变化。

&34;温度波动设定为±03c，周期30分钟。&34;沈明秋输入参数，这是根据之前的数据分析得出的最佳条件。

实验开始的第一个小时，smfret信号显示蛋白质构象保持稳定。

黄奇连忙调出计算机模型软件，模拟结果进行对比：&34;理论预测在第二个波动周期会出现构象转变。&34;

突然，监测屏上的fret效率值开始剧烈波动。沈明秋立即调出冷冻电镜的实时图像：&34;快看！nbhsp90的c端结构域出现了新的螺旋结构！&34;

彭庆华的声音终于出现一丝波动：&34;放大那个区域，看看螺旋结构的细节。&34;

在百万倍放大下，他们清晰地看到nbhsp90的c端形成了一个前所未有的α-螺旋结构。

而这个结构正好位于蛋白质与病毒外壳蛋白的结合位点附近。

&34;进行分子动力学模拟。&34;彭庆华指示道，&34;看看这个新构象的稳定性。&34;

黄奇已经调出了模拟程序：&34;计算显示，这种螺旋结构在常温下是不稳定的，但在周期性温度波动中却能保持稳定。这解释了为什么之前的实验总是得到矛盾的结果。&34;

沈明秋快速记录着数据：&34;更令人兴奋的是，这种新构象与病毒外壳蛋白的亲和力提高了近十倍！&34;

&34;进行抗病毒活性检测。&34;彭庆华的声音依然冷静，但熟悉他的人都能听出其中的期待。

三个小时后，结果出来了。

沈明秋激动得声音都在发抖：&34;病毒复制效率降低了90！这种构象重排确实显著增强了抗病毒活性！&34;

此时，彭庆华终于露出了笑容：&34;很好，这个发现不仅解释了之前的异常数据。”

“更说明了这个情况在所有植物细胞都不同程度地存在。&34;

“我马上和陆主任说明情况！”